Eine Gruppe von Proteinen wird bei Hitzestress synthetisiert, die so genannten Hitzeschockproteine (HSP), eine Familie von Proteinen aus pleiotropen Genen, die Zellen vor den toxischen Auswirkungen von Hitze und anderen Stressfaktoren schützen. Die Schwellenwerte für die Expression von HSP korrelieren mit dem Stressniveau, dem die Tiere natürlicherweise ausgesetzt sind. Die Mitglieder der HSP60-Familie werden als Chaperonine bezeichnet. Die Expression von HSP60-Proteinen steigt als Reaktion auf Hitzeschock und andere Stressfaktoren. Die HSP60-Proteine von Säugetieren sind ringförmige molekulare Chaperone, die im Zytoplasma synthetisiert und dann in die Mitochondrien verlagert werden, wo sie die Energie der ATP-Hydrolyse für die Proteinfaltung nutzen. Unter den Mitgliedern der HSP-Familie ist HSP70 (nämlich HSP70.1 und HSP70.2) das am häufigsten vorkommende und temperaturempfindliche Protein (Dokladny et al., (Dokladny et al., 2006). Die HSP70-Transkription wird durch Hitzeschock und andere Stressreize wie oxidativen Stress, Ischämie, Entzündung oder Alterung erhöht und kann ein Indikator für Stress in Zellen sein. HSP90 (Heat Shock Protein 90) ist ein molekulares Chaperon und eines der am häufigsten in Zellen exprimierten Proteine (Csermely et al., 1998).