Fructose-1,6-bisphosphat (FBP)-Aldolase (E.C. 4.1.2.13) katalysiert die reversible Aldolkondensation von Dihydroxyacetonphosphat (DHAP) und Glyceraldehyd-3-phosphat (G3P) in der Glykolyse, der Glukoneogenese und im Calvin-Zyklus. FBP-Aldolasen werden anhand unterschiedlicher katalytischer Mechanismen in zwei Gruppen eingeteilt. Bemerkenswert ist, dass Aldolase der Klasse II weder in Tieren noch in Pflanzen vorkommt, was dieses Enzym zu einem potenziellen Wirkstoffziel für pathogene Mikroorganismen wie Mycobacterium tuberculosis macht. Als FBP-Mimetikum wurde ein chromogenes Substrat synthetisiert. Das chromogene Substrat kann in einem direkten chromogenen Assay zur Überwachung der Aktivität von FBP-Aldolasen der Klasse II sowie zur Bewertung geeigneter Inhibitoren eingesetzt werden. Darüber hinaus hat unsere Forschungsgruppe festgestellt, dass ein im Handel erhältliches Gegenmittel gegen Schwermetallvergiftungen, 2,3-Dimercapto-1-propansulfonsäure (DMPS), ein guter kompetitiver Inhibitor der FBP-Aldolase der Klasse II ist. Um die Bindungsaffinität dieses Inhibitors am aktiven Zentrum des Enzyms zu verbessern, wurden auf der Grundlage dieser Verbindung mithilfe molekularer Modellierung neue Moleküle rational entworfen.